浓度是什么(底物浓度是什么)

底物浓度是什么

底物抑制是简单酶催化反应动力学有一个显著的特点,即反应速率与底物浓度的关系是一种简单增加的函数关系.而实际上有些酶的催化反应,由于底物浓度过高,其反应速率反而会下降,这种效应称为底物抑制作用.

底物浓度和底物的量一样吗

在一般的酶促反应体系中,底物往往是过量的,测定初速度时,底物减少量占总量的极少部分,不易准确检测,而产物则是从无到有,只要测定方法灵敏,就可准确测定.因此一般以测定产物的增量来表示酶促反应速度较为合适. 测初速度的原因也是这个,因为只有在初速度下,才能保证底物过量,酶被完全饱和,如果你用反应中某一阶段的速度的话,很难保证底物还是过量的,

底物浓度是什么?

酶在反应中是催化剂，反应速度和底物的浓度及催化剂浓度成正比关系。所以：当底物浓度比较高时，加酶量可以少一点

底物浓度是什么指标

当酶还没有饱和肘，反应速率随底物浓度增大而增大，当酶饱和时，不变。LZ可以这样理解，公交车(代表酶)运输(酶促反应)乘客(底物，当公交车没用完时，乘客越多，单位时间内运输乘客的人数(反应速率)就越大，当所有公交都用上了，来的乘客再多，单位时间运送的乘客也不变啊！ 这样理解形象吧！

底物浓度是什么符号表示

1、vt末速度就是一个物体在运动结束时刻的瞬时速度。有公式：平均速度=(v0 + vt)/2，式中Vo是初速度，vt是末速度，a是加速度，t为加速的时间。

2、vo又称初速率(initial rate)。反应速度作为时间函数作图画一曲线的正切即为初速度。符号为v。指酶促反应最初阶段的反应速度。

此阶段特点：(1)酶反应速度保持恒定不变；(2)底物浓度没有明显减少，通常指5%的底物被利用；(3)产物浓度非常低；(4)逆反应可忽略不计。

底物浓度[s]的单位

米氏方程

表示酶促反应起始速度的方程

米氏方程（Michaelis-Menten equation）表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。

在酶促反应中，在低浓度底物情况下，反应相对于底物是一级反应（first order reaction）；而当底物浓度处于中间范围时，反应（相对于底物）是混合级反应（mixed order reaction）。当底物浓度增加时，反应由一级反应向零级反应（zero order reaction）过渡。

基本信息

中文名

米氏方程

外文名

The Michaelis Menten equation

类型

速度方程

米氏方程简介

，这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中 值称为米氏常数，是酶被底物饱和时的反应速度，为底物浓度。

由此可见 值的物理意义为反应速度达到 时的底物浓度（即），单位一般为，只由酶的性质决定，而与酶的浓度无关。可用 的值鉴别不同的酶。

当底物浓度非常大时，反应速度接近于一个恒定值。在曲线的这个区域，酶几乎被底物饱和，反应相对于底物S是个零级反应。就是说再增加底物对反应速度没有什么影响。

反应速度逐渐趋近的恒定值称为最大反应速度。对于给定酶量的 可以定义为处于饱和底物浓度的起始反应速度n。对于反应曲线的这个假一级反应区的速度方程可写成一种等价形式：

速度常数k等于催化常数，是ES转化为游离的E和产物的速度常数。饱和时，所有的E都是以ES存在。方程（3.2）中还有另一个简单的关系式：。从中得出：。的单位是。催化常数可以衡量一个酶促反应的快慢。

米氏常数 是酶促反应速度n为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度。这可通过用[S]取代米氏方程中的 证明，通过计算可得。

方程推导

建立模型

1913年Michaelis L.和Menten M.根据中间复合体学说提出了单底物酶促反应的 快速平衡模型或 平衡态模型（equilibrium-state model），也称为 米-曼氏模型（Michaelis-Menten model）：

式中E是酶，S是底物，ES是中间复合体，P是产物，是ES的 解离[平衡]常数，即第一步的逆向反应中的速率常数 和正向速率常数 之比，是催化常数，即第二步中的向前速率常数。

模型假设

在建立模型和推导模型的速率方程时，他们实际上做了以下几点假设：

①为了简化起见，假设反应中只有一个中间复合体，反应的第一步 是可逆反应，并保持始终；

②反应的第二步 是限速步骤，这里是限速步骤，这里，也就是说ES分解生成P的速率不足以破坏E和ES之间的快速平衡；

③为了达到平衡，只用初始底物浓度 的很小一部分，因为一般情况下（初始酶浓度），因此在反映的初期，底物浓度[S]可以用 代替，或是把[S]看作；

④酶在反应中不被消耗，只是或以游离形式E存在或以结合形式ES存在，因此游离酶浓度[E]和中间复合体浓度[ES]只和等于初始酶浓度 或总酶浓度，即

，这就是所谓的 酶守恒公式（conservation equation of enzyme）；

⑤该模型没有考虑 这一逆反应，但显然 是一个不等于零的常数，要忽略这一步，必需使[P]接近于零，因此米-曼氏方程只适用于反应的初速率。

推导过程

根据平衡态模型S转变成P的总速率应由限速反应（模型中第二步）决定，因此产物生成速率

ES复合体的浓度[ES]在实验上不易测定，需要找出容易测定的其他参数（如某些常数和已知的 等）来代替它。为此利用第一步反应（快速平衡）中ES解离成E和S的解离常数

则

将酶守恒公式 代入上式得

经整理得

代入 得

这里 具有特殊的意义。当底物浓度[S]高至使所有酶分子都被饱和时，则，反应初速率 将达到最大值，用数学式可表示为

因此 也可写成

模型改进

平衡态模型中前两点假设不具有普遍性，特别是没有理由认为所有酶促反应的 都远小于。因此1925年Briggs G. E.和Haldane J. B. S.对该模型提出了修正，但仍保留米-曼氏假设的后三点。他们用稳态模型（steady-state model）或称 Briggs-Haldane氏模型：

代替了平衡态模型。对观测初速率（即产物P尚未生成或很少生成时）来说，式中仍可忽略不计。所谓稳态是指反应进行不成的一段时间内（顺便提及，几毫秒内，这段时间的状态称为 前稳态），系统中[ES]由零增加到一定值，在一定时间内虽然[S]和[P]在不断变化，ES复合体也在不断地生成和分解，但ES的生成速率 与分解速率 接近相等，[ES]基本保持不变。因此在稳态下ES形成的净速率，

因为 且

所以

整理得

这里，速率是常数之比 本身也是一个常数，并被定义为 米氏常数（Michaelis constant）， ：

将 代入，整理得：

根据稳态模型，S转变为P的速率决定于稳态浓度和限速的速率常数。因此

将 代入上式，得

或

根据两种模型推导出的速率方程形式上是一样的，两者不同的是 比 具有更大的普遍性。稳态下，当 时，则，因此可以把平衡态看成是稳态的一个特例。为了纪念Michaelis和Menten两人，人们把上述带三角符号的的方程都称为 米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。

参数意义

①当 时， 。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。

②当 时，。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。

③ 可用于判断反应级数：当，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。

是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。

⑤ 可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。

⑥ 可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。

⑦ 可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。

⑷ 和 的测定：主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。

双倒数图

酶促反应中的 和 值有几种测量方法。固定反应中的酶浓度，然后分析几种不同底物浓度下的起始速度，就可获得 和 值。但直接从起始速度对底物浓度的图中确定 或 值是很困难的，因为曲线接近 时是个渐进过程。所以通常都是利用米氏方程的转换形式求出 和 值。常用的米氏方程转换形式是Lineweaver-Burk方程，也称为双倒数方程。

使作图，可以获得一条直线。从直线与x轴的截距可以得到的绝对值；而是直线与y轴的截距。双倒数作图直观、容易理解，为酶抑制研究提供了易于识别的图形。

缺点：底物浓度低时，坐标点集中于坐标左下方，使得误差增大，往往偏离直线，无法精确定出。

解决方法：底物浓度配成的浓度级差，而不是[S]的浓度极差，使点距离平均，再以最小二乘法线性回归分析。

其他影响因素

1、底物浓度对酶促反应速度的影响

当底物浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，中间络合物的浓度不断增高。

当底物浓度较高时，液中的酶全部与底物结合成中间产物，虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。

2、温度对酶反应速度的影响

一方面是温度升高，酶促反应速度加快。另一方面，温度升高，酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下，反应速度最大。

3、pH值对酶反应速度的影响

酶促反应速度受介质pH的影响，一种酶在几种pH介质中测其活力，可看到在某一pH时酶促效率最高，这个pH称为该酶的最适pH。酶作用存在最适pH提示酶分子活性基团的电离状态、底物分子及辅酶与辅基的电离状态都与酶的催化作用相关，但酶的最适pH也不是酶的特征性常数，如缓冲液的种类与浓度，底物浓度等均可改变酶作用的最适pH。

4、激活剂对酶反应速度的影响

凡能提高酶活性的物质，都称为激活剂。

(1)无机离子：金属离子、氢离子。

(2)中等大小的有机分子：某些还原剂、乙二胺四乙酸(EDTA)

5、抑制剂对酶作用的影响

使酶的必需基团或活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶失活的物质，称为抑制剂。

(1)不可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合(共价键)是不可逆反应，抑制剂与酶结合后不能用透析等方法除去抑制剂而恢复酶活性。如二异丙基氟磷酸对胰凝乳蛋白酶或乙酰胆碱酯酶；碘乙酸、碘乙酰胺、对一氯汞苯甲酸对巯基酶。

(2)可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合是可逆反应，用透析等方法能除去抑制剂使酶恢复活力。又可分为竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用。

竞争性抑制作用是指有些抑制剂和底物结构极为相似，可和底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合后，就妨碍了底物与酶的结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶的活力。它的特征是，当加大底物浓度时，底物和酶结合的几率增大，减少了抑制剂与酶的结合，抑制作用便会减弱。

非竞争性抑制作用是指有些抑制剂和底物可同时结合在酶的不同部位上，即抑制剂与酶结合后，不妨碍再与底物结合，但所形成的酶一底物一抑制剂三元复合物(ESI)不能发生反应。高浓度的底物不能使这种抑制作用逆转。

底物浓度是什么意思

可降解有机物浓度,生活污水一般指BOD,工业废水多用COD

底物浓度的计算公式

曼氏方程式：解释酶促反应中底物浓度和反应速度关系的最合理学说是中间产物学说。酶首先与底物结合生成酶椀孜锔春衔？中间产物），此复合物再分解为产物和游离的酶。

　　Michaelis和Menten在前人工作的基础上，经过大量的实验，1913年前后提出了反应速度和底物浓度关系的数学方程式，michaelis menten equation）。

　　V=Vmax[S]/Km+[S]

　　Vmax指该酶促反应的最大速度，[S]为底物浓度，Km是米氏常数，V是在某一底物浓度时相应的反应速度。当底物浓度很低时，[S]<Km，则V≌Vmax/Km[S]，反应速度与底物浓度呈正比。当底物浓度很高时，[S]>Km，此时V≌Vmax，反应速度达最大速度，底物浓度再增高也不影响反应速度。

底物浓度用什么字母表示

应该是Km值最小的底物，是酶的最适底物 Km值是达到最大反应速度一半时的底物浓度，Km越小，达到最大反应速度一半时的底物浓度越小，试想，底物浓度这么小就能达到最大反应速度的一半，说明酶的催化效果相当好，所以底物也就是最适的底物了。

底物浓度的选择有什么原则?

底物就是能和特异的酶结合的物质。

底物为参与生化反应的物质，可为化学元素、分子或化合物，经酶作用可形成产物。一个生化反应的底物往往同时也是另一个化学反应的产物。

在异裂反应中，底物即为亲电试剂或亲核试剂进攻的物质。

特定的底物会在特定的酶作用下，合成或分解。

底物浓度是啥

1、底物浓度对酶的活性不产生影响，只对酶促反应速率产生影响。随着底物浓度增加，酶促反应速率逐渐加快。达到某一值后不再随着浓度的增加而增加。

2、提高酶促反应速率的措施有（1）增加酶的活性。

（考虑温度、PH、激活剂等）

（2）增加反应物（底物浓度）

（3）增加酶量后两者不会影响酶活性。

但底物的物理状态可影响酶活性。

比如将蛋白块切小，可增加和酶接触面积，从而使反应速率加快。